病毒表面的一些突起是其感染人体细胞的关键，目前科学家已成功解析艾滋病突起结构，他们已经完全弄清楚了这些突起的结构及其与人体细胞融合前后的动态变化。这一成果可为设计有效的艾滋病疫苗奠定基础。
美国国家卫生研究院、耶鲁大学和韦尔康奈尔医学院研究人员当天在美国《科学》和英国《自然》上发表两篇相关论文。参与研究的美国国家卫生研究院艾滋病研究专家周同庆告诉表示，以前设计疫苗完全是盲目地做，而现在相当于知道了这个逃犯长什么样，所以抓获它的可能性很大，有可能导致有效疫苗的诞生。
周同庆介绍，艾滋病病毒表面突起由gp120和gp41两种蛋白构成，它们形成了一个三聚体，其中gp120主要是与人体细胞表面蛋白结合，而gp41则参与把病毒遗传物质转入人体细胞。
他说，gp120和gp41形成的突起就像一个变形金刚，在不同环境下呈现出不同形状，在与人体细胞融合前后以及融合过程中的形状完全不同。对于免疫系统来说，艾滋病病毒就是一个永远在动的靶位。这种动态变化是此前艾滋病疫苗失败的原因之一。
以前的研究已经解析出gp120的核心结构和gp41的融合后结构，但对疫苗设计至关重要的病毒突起的融合前结构和形状一直未能获得突破。最新研究从原子水平上成功解析了完整的gp41融合前结构，从而第一次解析出艾滋病病毒突起在与人体细胞融合前的结构形状。
研究人员还用一种叫荧光能量共振转移的方法标记病毒表面的突起，进一步研究其感染人体细胞前后的变化。结果表明，这种突起需要处于一种开放状态，才能感染人体细胞。不过，它多数时间都处于闭合状态。由于只有少数有效抗体能将病毒锁在闭合状态；且开放状态是短暂的，因而人体免疫细胞难以攻击艾滋病病毒。
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